英文名称：Anti-BRD7?

中文名称：鼻咽癌相关转录调节蛋白抗体（BRD7）

抗体来源：兔子

克隆类型：多克隆

交叉反应：人、小鼠、大鼠、狗、猪、牛、兔、羊?

产品应用：ELISA=1:500-1000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 IF=1:100-500（石蜡切片需做抗原修复）

分  子 量：74kDa

?细胞定位：细胞核

状态：冻干或液体

浓度：1mg/ml

来源于：KLH conjugated synthetic peptide derived from human BRD7:401-500/651

亚型：IgG

纯化方法：affinity purified by Protein A

储存液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

别    名：75 kDa bromodomain protein; BP75; BRD 7; BRD7; BRD7_HUMAN; Bromodomain containing 7; bromodomain containing protein 7; Bromodomain-containing protein 7; CELTIX 1; CELTIX1; NAG4; Protein CELTIX-1.

保存条件：在-20°C下保存一年。避免反复冻融。冻干抗体在室温下至少稳定一个月，并在-20°C下保持一年以上。当在无菌pH7.4 0.01M PBS或抗体稀释剂中重组时，抗体在2-4°C下至少稳定两周。

?产品介绍：

该基因编码一种蛋白质，该蛋白质属于含溴域的蛋白质家族。该基因的产物被鉴定为Swi/Snf染色质重塑复合物的一种形式的组成部分，并被鉴定为一种与p53相互作用的蛋白质，是p53依赖性癌基因诱导的阻止肿瘤生长的衰老所必需的。假基因在染色体2、3、6、13和14上有描述。选择性剪接导致多个转录变体。

功能：

同时作为协同激活剂和共压器。可能在染色质重塑中起作用。通过负性调节GSK3b磷酸转移酶活性以dvl1依赖性方式激活Wnt信号通路。在“Tyr-216”诱导GSK3b去磷酸化。通过AR下调Trim24介导的转录激活（通过相似性）。下调靶基因表达的转录辅压因子。结合目标启动子，导致组蛋白H3乙酰化在'Lys-9'（H3K9AC）增加。与ESR1启动子结合。招募BRCA1和POU2F1到ESR1启动子。TP53介导的一组靶基因转录激活因子。在癌基因激活的反应中，TP53介导的细胞周期停滞是必需的。促进“Lys-382”处TP53的乙酰化，从而促进目标启动子有效招募TP53。抑制细胞周期从G1期向S期的进展。

子单元：

与trim24、ptpn13和dvl1相互作用。在一个含有Smarc4/Brg1、Smarc1/Baf155、Smarc1/Baf57、DPF2/Baf45d和ARID2的复合体中鉴定，这些复合体是Swi/Snf-B（PBAF）染色质重塑复合体的亚基（通过相似性）。与IRF2和hnrpul1相互作用。（通过N端）与TP53相互作用。与EP300相互作用（通过C端）。与BRCA1相互作用。（通过溴域）与在'lys-14'（h3k14ac）乙酰化的组蛋白H3（通过N端）相互作用。对在'lys-9'（h3k9ac）乙酰化的组蛋白H3具有低亲和力。对“Lys-9”（H3K9AC）和“Lys-14”（H3K14AC）乙酰化的组蛋白H3具有亲和力。对非乙酰化组蛋白H3的亲和力很低。（通过溴域）与在'lys-8'（h3k8ac）乙酰化的组蛋白h4（通过N端）相互作用（体外）。

重要提示：

本产品仅用于研究用途，不用于人类、治疗或诊断应用

BRD7可能参与了基因转录调控,是一个核转录调节蛋白。经研究发现BRD7可能是通过Ras/MEK/ERK和Rb/E2F两条通路影响细胞周期的进程，使细胞停滞于G0/G1期，BRD7具有阻止细胞周期进程的作用。BRD7蛋白尤其是在鼻咽癌的发病过程中发挥了十分重要作用，BRD7基因的过表达可通过调节MAPK及Wnt信号通路抑制鼻咽癌的生长，并将鼻咽癌阻滞在G1/S期。

???????

多聚甲醛固定，石蜡包埋（小鼠肾组织）；用柠檬酸钠缓冲液（pH6.0）煮沸15min提取抗原；用3%过氧化氢阻断内源过氧化物酶20分钟；阻断缓冲液（正常山羊血清）37℃30min；用BRD7多聚体抗体孵育未结合的克隆抗体在1:200在4°C下过夜，然后根据SP试剂盒（兔子）说明和DAB染色进行操作。

公司优势：
1）质量：我司提供的的试剂为世界。
2）价格：价格实惠，量大从优。
4）服务：提供完整的售前、售后和售中服务。售后到底。

如需订购鼻咽癌相关转录调节蛋白抗体（BRD7）????，请联系我们。